Всего за 690 руб. Купить полную версию
Примерами аллостерических эффекторов являются низкомолекулярные лиганды, вызывающие изменение активности фермента вследствие их связывания в аллостерическом центре (НАД+, НАДН, АТФ, АДФ и др.).
Изучение ферментов (энзимов) выделено в отдельную науку энзимологию. Все ферменты имеют белковую природу, чем объясняются их свойства (термолабильность, зависимость активности от рН среды, высокоспецифичное действие по отношению к реагирущим веществам субстратам ферментативной реакции).
Рис. 4. Пример ферментативной реакции с участием оксидоредуктазы
Важнейшей характеристикой ферментативной реакции является константа Михаэлиса (КM) это величина, характеризующая сродство фермента к субстрату; численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной скорости (Vmax).
Рис. 5. Графическое изображение ферментативной реакции в обратных координатах
На активность фермента могут повлиять различные факторы. Существуют разные типы ингибирования ферментов.
Таблица 8. Типы ингибирования ферментов
Конкурентное ингибирование подавление скорости ферментативной реакции веществами, структурно сходными с субстратом. В этом случае, ингибитор связывается с активным центром фермента и вытесняется из него при повышении количества вступающего в реакцию субстрата; ингибирование характеризуется увеличением константы Михаэлиса (КM) без изменения максимальной скорости реакции (Vmax).
Другой вариант неконкурентное ингибирование подавление скорости ферментативной реакции веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом и связывающимися не с активным центром, а в аллостерическом центре. В данном случае, блокируется каталитическое превращение субстрата, поэтому снижается максимальная скорость реакции, а величина константы Михаэлиса (КМ) не меняется.
Активность ферментов выражается в каталах (количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с), а также в международных единицах (Е) (количество фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата за 1 мин).
Помимо отдельных ферментов известны и мультиферментные комплексы: пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа, ПДК), превращающий пируват в ацетил-SКоА, α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА, комплекс под названием "синтаза жирных кислот" (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.
Основные термины раздела:Ферменты (энзимы) биологические катализаторы белковой природы с регулируемой активностью; молекула фермента может быть простым или сложным белком. В сложном белке (холофермент) присутствует небелковый компонент кофермент.
Энзимодиагностика диагностика заболеваний, основанная на определении изменения активности ферментов (изоферментов) в биологических жидкостях и тканях; например, для панкреатита характерно повышение в плазме крови активности альфа-амилазы, для инфаркта миокарда активности креатинкиназы, трансаминаз и др.
Энзимология раздел биохимии, изучающий строение, свойства и механизм действия ферментов.
Энзимопатия общее название патологических состояний, развивающихся вследствие отсутствия или изменения активности каких-либо ферментов. Наследственные энзимопатии связаны с генетически обусловленной недостаточностью одного или нескольких ферментов (фенилкетонурия, гистидинемия, гликогенозы, галактоземия, липидозы, мукополисахаридозы).
Энзимотерапия применение ферментов с лечебной целью. Например, при гнойно-некротических процессах, а также в качестве отхаркивающих средств используют протеолитические ферменты Энзимотерапия. Для улучшения процессов пищеварения используют препараты, содержащие ферменты желудочно-кишечного тракта (Энзимотерапия. Фибринолитические ферменты (Энзимотерапия) используются для растворения тромбов.Энзимотерапияприменяют при контрактурах, для рассасывания гематом и рубцов (после травм, ожогов, операций).