Татьяна Александровна Лобаева - Оценочные средства по биохимии. Учебное пособие для студентов ветеринарных специальностей

Книгу можно купить на ЛитРес.
Всего за 399 руб. Купить полную версию
Шрифт
Фон

Татьяна Лобаева, Ирина Смирнова, Нурмурад Нурмурадов

Оценочные средства по биохимии. Учебное пособие для студентов ветеринарных специальностей

Список сокращений и условных обозначений

АДФ аденозинтрифосфат

АМК аминокислота

АМФ аденозинмонофосфат

цАМФ циклический АМФ

АТФ аденозинтрифосфат

АТФаза аденозинтрифосфата

ВЖК высшая жирная кислота

ГАФ глицеральдегид-3-фосфат

ГДФ гуанозиндифосфат

ГМФ гуанозинмонофосфат

ГТФ гуанозинтрифосфат

ДАГ диацилглицеролы

ДАФ диоксиацетонфосфат

α-КГ α-кетоглутаровая кислота

КоА кофермент (коэнзим) А

КоQ кофермент (коэнзим) Q

КФ классификация ферментов

ЛП липопротеины

ЛПВП липопротеины высокой плотности

ЛПНП липопротеины низкой плотности

ЛПОНП липопротеины очень низкой плотности

МАГ моноацилглицеролы

МАО моноаминооксидаза

НАД

+

НАДН(Н

+

НАДФ

+

НАДФН(Н

+

ПВК пировиноградная кислота

ПФ пиридоксальфосфат

СДГ сукцинатдегидрогеназа

ТАГ триацилглицеролы

ТХУ трихлоруксусная кислота

УДФ уридиндифосфат

УМФ уридинмонофосфат

УТФ уридинтрифосфат

ФАД флавинадениндинуклеотид окисленный

ФАДН

2

ФЕП фосфоенолпируват

ФМН флавинаденинмононуклеотид

Фн неорганический фосфат

ФФн неорганический пирофосфат

ФФК фосфофруктокиназа

ФЭК фотоэлектроколориметр

ХЭ холинэстераза

ЦТК цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

ЩУК щавелевоуксусная кислота

D оптическая плотность

Dоп оптическая плотность опытного образца

Dст оптическая плотность стандартного образца

Dк оптическая плотность контрольного образца

К

М

V

max

Раздел 1. Аминокислоты, простые и сложные белки, нуклеиновые кислоты, ферменты, витамины и коферменты (тестовые задания)

1. Заменимая аминокислота для человека:

1. фенилаланин

2. тирозин

3. триптофан

4. треонин


2. Гидрофобная аминокислота:

1. глутамин

2. серин

3. треонин

4. фенилаланин


3. При денатурации белка не разрушаются связи:

1. 1.дисульфидные

2. водородные

3. пептидные

4. ионные


4. Величина Rf при бумажной хроматографии будет наибольшей для амиинокислоты:

1. глицина

2. треонина

3. серина

4. валина


5. Отрицательно заряженной АМК является:

1. глутамин

2. аланин

3. глутамат

4. лизин


6. Биуретовая реакция не дает окраски с:

1. простыми белками

2. дипептидами

3. трипептидами

4. альбуминами


7. Наиболее прочные связи в молекуле белка:

1. водородные

2. дисульфидные

3. пептидные

4. ионные


8. Нуклеотидом является:

1. аденин

2. аденозингидролаза

3. цитидин

4. аденозинмонофосфат


9. В молекуле ДНК неверно:

1. А+Ц=Г+Т

2. А=Т

3. Г=Ц

4. А+Т=Г+Ц


10. Молекула гемоглобина:

1. мономер

2. димер

3. триммер

4. тетрамер


11. Незаменимая аминокислота для человека:

1. аспарагин

2. глутаминовая кислота

3. валин

4. орнитин


12. Денатурация белка может произойти при добавлении:

1. конц. азотной кислоты

2. сульфата меди

3. азотнокислого серебра

4. любого из вышеперечисленных соединений


13. Простетической группой гликопротеинов могут быть:

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глюкуроновая кислота

4. все вышеперечисленные вещества


14. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что:

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. не содержат аминокислотных остатков

4. состоят из мономеров


15. Нуклеозидом является:

1. гуанозин

2. урацил

3. тимин

4. аденозинтрифосфат


16. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота:

1. аспарагин

2. гистидин

3. цистеин

4. глутамин


17. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот:

1. глутамат и лизин

2. глутамат и лейцин

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин


18. Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:

1. амидные

2. гидрофобные

3. водородные

4. ионные


19. Нингидриноая реакция не дает окраски с:

1. карбоновыми кислотами

2. дипептидами

3. трипептидами

4. свободными аминокислотами


20. Неокрашенный белок:

1. пепсин

2. каталаза

3. миоглобин

4. гемоглобин


21. В состав РНК не входит:

1. АМФ

2. ГМФ

3. ТМФ

4. ЦМФ


22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:

1. глу на вал

2. глу на асп

3. вал на лей

4. вал на цис


23. Заменимая аминокислота:

1. лейцин

2. лизин

3. фенилаланин

4. пролин


24. Гидрофобная аминокислота:

1. серин

2. треонин

3. триптофан

4. аспартат


25. Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:

1. гель-фильтрацией

2. ионообменной хроматографией

3. диализом

4. электрофорезом


26. В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:

1. дисульфидные

2. гидрофильные

3. ионные

4. пептидные


27. Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:

1. цистеин

2. метионин

3. триптофан

4. аргинин


28. Молекулярную массу белков можно определить:

1. ультрацентрифугированием

2. диализом

3. ионообменной хроматографией

4. колориметрически


29. Незаменимая аминокислота для человека:

1. изолейцин

2. аланин

3. глицин

4. цистеин


30. Гидрофильная аминокислота:

1. валин

2. фенилаланин

3. лейцин

4. лизин


31. К простым белкам нельзя отнести:

1. протамин

2. гемоглобин

3. гистоны

4. альбумины


32. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:

1. гель-фильтрации

2. электрофореза

3. ионообменной хроматографии

4. гидролиза


33. Положительную реакцию Фоля дает:

1. триптофан

2. гистидин

3. цистеин

4. треонин


34. Чем отличаются разные типы РНК:

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. всеми вышеперечисленными параметрами


35. Гемопротеином не является:

1. миоглобин

2. каталаза

3. гемоглобин

4. казеин


36. Белки с различной молекулярной массой можно разделить, используя:

1. трихлоруксусную кислоту

2. сульфат меди

3. сульфат аммония

4. все вышеперечисленные соединения


37. Олигомерные белки:

1. состоят из нескольких полипептидных цепей

2. не содержат α-спиральных участков

3. проходят через полупроницаемую мембрану

4. не обладают четвертичной структурой


38. Молекулы ДНК:

1. заряжены положительно

2. находятся в лизосомах

3. находятся в ядре и митохондриях

4. связываются с положительно заряженными белками


39. Азотистые основания могут входить в состав:

1. полипептидов

2. нуклеотидов

3. глобулинов

4. альбуминов


40. Молекулы тРНК:

1. содержат полиаденилатную последовательность

2. содержат более 500 мононуклеотидов

3. содержат много минорных нуклеотидов

4. содержат антикодон


41. Гемоглобины ответственны за:

1. транспорт железа

2. транспорт кислорода

3. поддержание постоянного рН крови

4. поддержание постоянной температуры тела


42. Серповидно-клеточная анемия связана с:

1. изменением первичной структуры альфа-цепей гемоглобина

2. изменением первичной структуры бета-цепей гемоглобина

3. недостаточно интенсивным синтезом альфа-цепей гемоглобина

4. недостаточно интенсивным синтезом бета-цепей гемоглобина


43. Молекула гема состоит из производных:

1. пиррола

2. пурина

3. пиримидина

4. имидазола


44. Участку ДНК ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК:

1. ЦУГУАЦ

2. ЦАУГУЦ

3. ЦТГТАЦ

4. ЦАТГТЦ


45. Простетические группы гликопротеинов:

1. галактоза

2. глюкозамин

3. глутаминовая кислота

4. нуклеиновая кислота


46. Интерфероны это молекулы:

1. простых белков или гликопротеинов

2. одноцепочечной РНК

3. двухцепочечной РНК

4. гемопротеинов


47. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

1. ионные

2. гидрофобные

3. водородные

4. гликозидные и сложноэфирные


48. На рисунке изображены аминокислоты:



1. фенилаланин и цистеин

2. лейцин и валин

3. лизин и пролин

4. аргинин и лизин


49. На рисунке изображены аминокислоты:



1. фенилаланин и аргинин

2. лейцин и валин

3. триптофан и метионин

4. валин и лизин

Ваша оценка очень важна

0
Шрифт
Фон

Помогите Вашим друзьям узнать о библиотеке

Скачать книгу

Если нет возможности читать онлайн, скачайте книгу файлом для электронной книжки и читайте офлайн.

fb2.zip txt txt.zip rtf.zip a4.pdf a6.pdf mobi.prc epub ios.epub fb3