6. Мультиферментные системы
Надо помнить, что в нашем организме нет отдельных химических реакций, есть процессы несколько последовательных реакций, выполняющих какую-то функцию. Если, к примеру, в процессе 6 реакций, значит его обеспечивают 6 видов ферментов. Все просто. Обычно эта группа энзимов беспорядочно взвешена (растворена) в цитоплазме, или иной жидкости, в такой системе нет выраженной последовательности. Но бывают и другие типы расположения ферментов: мультиферментная система группа ферментов, катализирующих реакции одного процесса и жестко фиксированных (на мембране или органелле) в порядке следования реакций. Такой подход выгоден, т. к. сокращает время процесса (увеличивает скорость). Представьте, стоит субстрату связаться с активным центром первого фермента и он «попал», S уже не вырвется, он обречен перескакивать с одного активного центра на другой, пока не пройдет все превращения до последнего.
Примеры: мультиферментных систем: дыхательная цепь; пируватдегидрогеназный комплекс; альфа-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс.
II. Кинетика и механизм ферментативных реакций
1. Кинетика ферментативных реакций
Как правило, к этой теме студенты подходят с опаской. Их пугает раздутая математическая часть. А зря. Ведь 90% этого «ужаса» можно спокойно пропустить. Из письменного материала вам необходимо запомнить лишь три легчайших графика и одно уравнение. Если разобраться, это довольно простая, логически стройная, интересная тема. Итак, приступим.
Кинетика раздел физикохимии, изучающий скорость химических реакций и факторы, влияющие на нее.
Разберемся с терминами.
Энергия активации минимальная энергия, необходимая для запуска реакции. Она количественно равна барьеру отталкивания между молекулами. Понятно: чем больше барьер (чем выше энергия активации), тем ниже скорость реакции. Значит, чтобы ускорить реакцию, надо понизить энергию активации (что и делают ферменты).
Молекулярность число, равное количеству молекул, участвующих в акте реакции. Пример: если в одном акте реакции участвуют две молекулы (скажем: щелочь и кислота), молекулярность равна двум. Молекулярность может иметь только следующие значения: 1, 2 и 3.
Порядок реакций. В учебниках определение порядка дано настолько отвратительно, что 99% студентов не понимают его суть. Даю свое определение. Порядок числовая величина, показывающая, от концентрации скольких веществ зависит скорость химической реакции. Как видите, все просто. Если скорость реакции зависит от концентрации двух веществ, порядок равен 2, если от одного единице. Если порядок равен нулю, это говорит о том, что скорость вообще не зависит от концентрации.
Факторы, от которых зависит скорость реакции:
1. Концентрация реагирующих веществ;
2. Температура среды;
3. Давление (на ферментативные реакции не влияет);
4. рН;
5. Катализ.
В изучении ферментов два из пяти факторов отбрасываем сразу: катализ (ферменты и есть катализаторы, что уж тут говорить?) и давление. Почему убираем давление? Из школьного курса вы помните, что давление влияет только на реакции в газовых средах, а энзимы, как вы уже поняли, живут и работают в водной среде (все биохимические процессы протекают только в водной фазе). Значит, давление не влияет на ферментативные процессы.
Теперь разберемся по порядку с ключевыми факторами:
1. Концентрация реагирующих веществ
В ферментативных реакциях реагирующее вещество, как правило, одно субстрат (фермент не считается реагентом, т. к. он катализатор).
В простых реакциях эта зависимость описывается законом действующих масс (вспомните школу) чем больше концентрация, тем выше скорость.
С ферментами сложнее. Посмотрите на график: «Зависимость между скоростью ферментативной реакции и концентрацией субстрата» в вашем учебнике. Мы видим, что при повышении концентрации S, вначале скорость растет почти линейно (реакция 1-го порядка), но, если мы будем добавлять все больше S, темпы роста скорости падают и, в конце концов, ее рост останавливается, выходит на плато, т. е. скорость больше не зависит от концентрации субстрата (реакция 0-го порядка). Почему так? Ответ прост: наступил момент, когда все молекулы фермента насыщены субстратом (который в избытке), а вступает в реакцию только тот S, который связан с энзимом, остальные молекулы S пассивно висят в растворе и ждут своей очереди. Достигнута максимальная скорость. Бросьте в колбу хоть килограмм субстрата, скорость не изменится (повысить ее можно только одним способом добавить еще фермента).