1. повышают скорость химической реакции;
2. действуют в мизерных концентрациях;
3. не расходуются в ходе реакции;
4. не смещают химическое равновесие реакций.
Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:
1. ферменты более активны;
2. они регулируемы;
3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);
4. ферменты специфичны.
Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:
а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;
б) относительная: 1 фермент несколько субстратов 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);
в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).
2. Строение сложных ферментов
Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые их молекула построена только из аминокислот. Сложные в их состав входит также небольшая небелковая часть.
Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо̀льшая по размеру) апофермент; небелковая кофактор.
Кофакторы делят на:
а) кофермент связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;
б) простетическая группа связана с апоферментом ковалентно, жестко.
3. Строение активного центра
Активный центр это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:
а) контактная площадка особая «выемка» в теле фермента, она выполняет две функции: во-первых, контакт с субстратом (S) и его удержание; во-вторых, она по форме и положению функциональных групп идеально сочетается с субстратом (и только с ним), следовательно, обеспечиваетспецифичность.
б) каталитический участок «сердце» энзима, именно он обеспечивает катализ, т. е. ускорение реакции. Если фермент сложный, то его кофактор является тем самым каталитическим участком.
4. Аллостерический центр
Если активный центр есть у каждого фермента, то аллостерический лишь у избранных (о них я расскажу позднее), эту группу так и называют аллостерические ферменты.
Аллостерический центр не похож на активный и выполняет иную функцию регуляторную. К нему могут специфически присоединяться только особые вещества эффекторы (модификаторы), которые делятся на: активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют).
Таким образом, аллостерический центр можно сравнить с «выключателем», с помощью которого можно управлять ферментом (а, следовательно и химической реакцией), т. е. подстегивать его работу или, наоборот, притормаживать. Повторю4, функция аллостерического центра регуляция скорости химического процесса.
5. Изоферменты разные формы одного фермента, немного различающиеся по строению, свойствам, но катализирующие одну и ту же реакцию.
Единственный пример изоферментов, который вы должны знать ЛДГ (лактатдегидрогеназа). Молекула этого белка построена из 4 субъединиц, каждая из которых может быть Н- или М-типа.
Таким образом, мы видим, что получается всего 5 комбинаций, которые приведены ниже:
ЛДГ-1 построена из 4-х Н-протомеров (НННН). Содержится, в основном, в сердце;
ЛДГ-2 НННМ (в сердце);
ЛДГ-3 ННММ (в почках и легких);
ЛДГ-4 НМММ (в печени);
ЛДГ-5 ММММ (в печени и скелетных мышцах).
Эти изоформы имеют большое значение в медицине, как маркеры разрушения (деструкции) клеток. В норме, уровень ЛДГ в крови очень низок, но при массивной гибели клеток (некроз, инфаркт, агрессивное вирусное воспаление) повышаются отдельные изоформы. Например, при вирусном гепатите (болезнь печени) подскакивает уровень ЛДГ 4-й и 5-й изоформ. При инфаркте миокарда резко увеличивается концентрация ЛДГ 1-й и 2-й изоформ, которые находятся в сердце. Замечу, что при ишемической болезни сердца (ИБС, стенокардия) ЛДГ будет в норме; этот тест прекрасно помогает отличить ИБС от инфаркта (это важно, поскольку лечение при этих заболеваниях отличается).