Согласно теории, укорочение саркомера происходит благодаря активному скольжению тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых в пределах саркомера. Длина самих нитей при этом не изменяется. Во время сокращения каждая головка миозина или поперечный мостик могут связывать миозиновую нить с актиновой. Наклоны головок создают объединенное усилие, и происходит «гребок», продвигающий актиновую нить к середине саркомера. Биполярная организация молекул миозина обеспечивает возможность скольжения актиновых нитей в противоположном направлении в обеих половинах саркомера.
Механизм этого процесса может быть объяснен за счет электромеханического сопряжения, т. е. передачи сигнала возбуждения с мембраны на миофибриллы. Ключевую роль при этом играют ионы Са2+. В расслабленном состоянии, т. е. при низкой концентрации ионов Са2+, регуляторные белки тропомиозин и тропонин C блокируют прикрепление поперечных мостиков миозина к актиновым нитям. Возбуждение вызывает высвобождение ионов Са2+ из саркоплазматической сети. Это ведет к тому, что концентрация Ca при возбуждении внутри волокна увеличивается и ионы Са2+ соединяются с молекулой тропонина. В результате происходит смещение молекулы тропомиозина, что обеспечивает возможность прикрепления миозиновых поперечных мостиков к актиновым нитям. Это конформационное изменение инициирует ряд процессов, приводящих к сокращению мышцы. Следовательно, в покое белки тропонин и тропомиозин препятствуют соединению мостиков миозина с актином. Активация Са2+ ведет к инактивации регуляторных белков, и происходит присоединение мостиков.
Следующий вопрос состоит в том, как мышца преобразует химическую энергию в механическую. Сами сократительные белки актин и миозин не обладают аденозинтрифосфатазной (АТФазной) активностью. Однако, связавшись с актином, миозиновая головка поперечного мостика в присутствии ионов Мg2+ приобретает активность АТФазы и катализирует расщепление аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Молекула АТФ связывается с активным АТФазным центром головки миозина и отделяет ее от актиновой нити. Гидролиз сопровождается конформационными изменениями головки молекулы миозина, переводя ее в высокоэнергетическое состояние.
Циклическая активность поперечных мостиков (ритмическое прикрепление и отсоединение), которая обеспечивает мышечное сокращение, возможна до тех пор, пока продолжается гидролиз АТФ, т. е. пока происходит активация АТФазы и существует достаточная концентрация ионов Са2+. В нормальных условиях расслабление мышцы происходит за счет того, что ионы Са2+, выделившиеся при возбуждении, начинают активно поглощаться саркоплазматическим ретикулумом (СПР). Уровень Са2+ в саркоплазме снижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединению поперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока вторично не произойдет следующая деполяризация мембраны.
1.2. Энергетика мышечной работы
Мышечную массу туловища составляют поперечнополосатые мышцы. Они являются самой объемной тканью тела человека, достигая у мужчин 50 % массы тела. Их деятельность контролируется сенсорными участками коры головного мозга и подкорковых центров движения.
Реализация движений и локомоций является основной функцией поперечнополосатых мышц. Кроме того, они являются самым крупным генератором биологической энергии в силу своей массы и выполняют функцию «второго сердца», способствуя возврату венозной крови в правое сердце, пропульсивно воздействуя на стенку периферических вен.
Все это в еще большей степени подчеркивает значимость движений для жизнедеятельности организма. Поперечнополосатые мышцы подвержены возрастной инволюции устариков доля мышечной ткани уменьшается до 27 %, снижается тонус мышц и резко падает объем двигательной активности. С этим связано уменьшение роли мышц как генератора энергии и снижение выполняемой роли «второго сердца», что приводит к отекам, застоямит.д.
Коэффициент полезного действия (КПД) мышечной работы очень велик 37 65 %. Энергия мышечного сокращения расходуется на изменение пространственного взаимоотношения сократительных белков.
Мышечная клетка. Наиболее значимыми белковыми фракциями мышечной клетки являются:
белки миогеновой группы в основном ферменты гликолиза и миоальбумин;
белки миогеновой группы в основном ферменты гликолиза и миоальбумин;
миоглобин красный хромопротеид, «родной брат» гемоглобина, определяющий красный цвет мышечной ткани; он содержит в своем составе свободный, легко окисляемый атом железа, связывает и транспортирует кислород в пределах цитоплазмы клетки;
глобулины ферменты и запасные белки, способные при тренировке преобразовываться в сократительные белки миофибрилл;
миофибриллярные белки: миозин и актин, ферменты и др.;
ядерные белки нуклеопротеиды.
Наиболее значимыми из энергетических фракций являются такие водорастворимые азотистые соединения, как АТФ (0,25 0,4 % от сухого остатка клетки) и креатининфосфат (КрФ) 0,4 1,0 % от сухого остатка клетки.
К важнейшим безазотистым энергетическим фракциям относится гликоген, который может составлять до 2 % сухого остатка клетки. Он может находиться в свободном и связанном состоянии, причем физическая тренировка значительно увеличивает количество свободного гликогена, что существенно повышает сократительную способность миофибрилл. Кроме этого, в механизме мышечного сокращения играют роль жиры, холестерин и минеральные соли.