I. Аминокислоты
Обратите внимание на мономер протеина аминокислоту. Их множество, но ключевых всего два десятка. И формулы всех двадцати вам придется заучить. Чем раньше вы это сделаете, тем меньше будет проблем. Это необходимо, поскольку аминокислоты будут вас преследовать до конца курса биохимии. Без этого знания вы просто не сможете двинуться дальше (вспомните начальные классы школы: чтобы научиться читать, надо выучить все буквы, без этого никак. Так и здесь).
Подскажу, как легче учить формулы аминокислот, используя тот же системный (логический) подход. Вслушайтесь: «аминокислота». Значит, у этого вещества есть аминогруппа (NH2) и кислотная группа (СООН), между ними должен быть атом-связка (СН), куда ж без него? Эта тройная структура есть в каждой аминокислоте (кроме пролина). Выходит, все аминокислоты отличаются друг от друга лишь строением радикала, который крепится к атому-связке. Вот мы и выучили половину. Осталось запомнить только 20 радикалов. И тут уж постарайтесь.
Важно знать классификацию аминокислот. Привожу ее ниже:
1. Гидрофобные: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин1;
2. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин;
3. Кислые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота;
4. Амиды: аспарагин, глутамин;
5. Основные: лизин, аргинин;
6. Серосодержащие: цистеин, метионин;
7. Ароматические: фенилаланин, тирозин;
8. Гетероциклические: триптофан, гистидин;
9. Иминокислоты: пролин.
Замечу, подчеркнуты восемь незаменимых2 аминокислот.
Знание этой классификации пригодиться, т. к. в контрольной по белкам и, особенно, на экзамене, часто встречаются вопросы, типа: «какая из перечисленных аминокислот является незаменимой?», или: «нарисуйте амидные аминокислоты» (сами понимаете, чтобы их изобразить, надо знать, что к этой группе относятся аспарагин и глутамин).
II. Глобулярные белки
По форме молекул белки подразделяются на:
глобулярные;
фибриллярные.
Молекулы глобулярных белков в высшей структуре имеют сферическую форму. Они прекрасно растворимы в воде, что определяет их функциональную направленность. В естественном состоянии все глобулярные протеины находятся в растворенном состоянии: как внутри клеток, так и в различных биологических жидкостях организма. Глобулярные белки выполняют множество разнообразных функций. Они имеют четыре уровня структуры:
1. Первичная структура линейная последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Имеет вид нити. У нее два конца: N-конец (свободная NH2-группа) и С-конец (свободная СООН-группа).
2. Вторичная структура пространственная укладка первичной цепи. Она имеет два вида:
а) альфа-спираль правозакрученная спираль цепи, фиксируемая водородными связями между группами СО и NН основной пептидной цепи. Эта форма характерна для белков человека и высших животных;
б) бета-структура несколько (до 6) параллельно расположенных пептидных цепей (направленных в обратные стороны относительно друг друга), соединенных между собой теми же поперечными водородными связями между СО и NН.
3. Третичная структура укладка вторичной спирали в более компактную форму. Чаще это самая удобная форма в природе шарик, по-латински глобула. Не забывайте, что человек ходячий водный раствор, и все его белки находятся в водной среде. Третичная форма это округлое образование, все гидрофобные (нерастворимые) радикалы которой находятся внутри глобулы, скрыты от окружающей водной стихии, а гидрофильные, наоборот торчат наружу, покрывая все тело глобулы (как иглы ежа), притягивая воду к себе, создавая плотную гидратную оболочку.
Третичную структуру стабилизируют 4 вида связей:
а) водородные образуются между радикалами с участием водорода. Например: ОН-группа серина и азот гистидина;
б) электрофильные возникают между разнозаряженными частицами аминокислот. Пример: положительно заряженный лизин и отрицательная аспарагиновая кислота. Примечание: не стоит называть электрофильные связи ионными, это грубая ошибка;
в) гидрофобные формируются между радикалами гидрофобных аминокислот (их список приведен в классификации);