2. β-фибриллярные белки (β-кератины)
В организме позвоночных отсутствуют β-кератины. Эти белки характерны для чуждого нам мира организмов членистоногих. Наиболее типичные примеры: фиброин шелка и кератин паутины. Основной отличительной особенностью построения подобных белков является β-структура.
а) Первичная структура . В β-кератинах преобладают аминокислоты с маленькими, необъемными радикалами: глицин (до 50%), аланин и др. В составе фиброина шелка, например, 50% глицина.
Пептидные цепи β-кератинов плотно прижаты друг к другу, что исключает присутствие крупных аминокислот. Благодаря такой компактности β-кератины являются самыми прочными волокнами в природе.
в) Вторичная структура классическая β-структура, описанная выше.
3. Фибриллярные белки коллагенового типа
Если α-фибриллярные белки лежат в основе построения покровных тканей позвоночных, а β-кератины в организме человека вообще отсутствуют, то протеины коллагенового типа являются основным строительным компонентом опорных тканей (соединительная ткань и ее производные: кости, сухожилия, связки, хрящи).
Важнейшим компонентом соединительной ткани является коллаген. Это самый распространенный белок человеческого организма (1/3 от массы сухого остатка тела). Основная его функция обеспечение механической прочности органов и тканей.
а) Первичная структура преобладают: глицин (до 33%), аланин (11%), гидроксипролин и гидроксилизин (21%). Стоит заметить, что гидроксипролин специфичен только для коллагена.
б) Вторичная структура тропоколлаген 3 коллагеновых нити, объединенные в общую суперспирализованною частицу.
в) Третичная структура множество единиц тропоколлагена, соединенных в единое коллагеновое волокно ковалентными (эфирными лизин-лизиновыми) связями.
Другим важным соединительнотканным протеином является эластин. Его структурная организация во многом схожа с коллагеновой, но имеется ряд существенных отличий. В первичной структуре очень мало пролина. Это объясняет высокую спирализованность эластиновых цепей во вторичной структуре. Следует отметить, что эти спирали, обеспечивающие высокую растяжимость, не имеют ничего общего с классическими α-спиралями.
IV. Белок в растворе
а) Заряд белковой молекулы . Одноименно заряженные молекулы протеина, отталкиваясь друг от друга, не могут слипаться вместе и выпадать в осадок, что способствует их нахождению в растворе.
б) Гидратная оболочка . Как уже говорилось, поверхность глобулярного белка усеяна растворимыми радикалами, поэтому вокруг таких глобул образуется плотная водная оболочка, препятствующая слипанию и осаждению белка.
Осаждение белка в водных растворах, как правило протекает в две стадии: агрегация белковых молекул и их выпадение в осадок. Этот процесс называют коагуляцией .
Различные виды осаждения можно разделить на:
1. Необратимое . Чаще всего это денатурация это необратимое разворачивание белка в первичную нить. Он теряет четвертичную, третичную и вторичную структуры. Понятно, что при этом белок лишается не только формы, но и всех своих функций и растворимости, но сохраняет аминокислотный состав. Причинами денатурации могут быть как физические (нагревание, радиация и др.) и химические (воздействие кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, спиртов, эфиров, и т. д.).
2. Обратимое осаждение (коагуляция) характерно для:
а) Изоэлектрического состояния когда рН (кислотность) раствора нейтрализует заряд молекул белка, что неизбежно приводит к осаждению. При изменении кислотности в любом направлении растворимость протеина вновь восстанавливается за счет приобретения заряда.
б) Высаливание осаждение белка при добавлении солей щелочных металлов. Ионы солей стягивают гидратные оболочки белка и нейтрализуют его заряд. Оба фактора, удерживающих белок в растворе, исчезают, что приводит к обратимой коагуляции.
Адсорбционная пептизация вторичное растворение осажденного белка в избытке солей тяжелых металлов.
Соотношение процессов денатурации и коагуляции белка неоднозначно. Возможны три варианта:
Денатурация с коагуляцией возникают при кипячении в нейтральной, слабокислой или слабощелочной среде;
Денатурация без коагуляции происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде:
Коагуляция без денатурации характерна для высаливания или изоэлектрического состояния.
Глава II ФЕРМЕНТЫ
Жизнь это, прежде всего процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы первейшая основа жизни.
I. Ферменты, их строение, изоферменты
1. Общая характеристикаФерменты биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов :
1. повышают скорость химической реакции;
2. действуют в мизерных концентрациях;
3. не расходуются в ходе реакции;
4. не смещают химическое равновесие реакций.
Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов :
1. ферменты более активны;
2. они регулируемы;