Всего за 239.9 руб. Купить полную версию
Все разновидности СТ имеют характерный, свойственный каждому виду, набор клеток (фибробласты, хондроциты, остеобласты и др.), волокнистых образований (коллагеновых, эластических, ретикулиновых волокон) и межклеточного (основного) вещества, что и определяет их функции в организме.
Рыхлая соединительная ткань (брыжейка и др.) содержит сравнительно мало коллагеновых, эластических и ретикулиновых волокон. Она окружает сосуды, в виде прослоек, находится, между разнородными тканями и содержит разнообразные клетки (фибробласты, тучные клетки, макрофаги, перициты, адипоциты, лейкоциты).
Плотная неоформленная СТ (дерма, строма паренхиматозных органов, периостальная ткань) и оформленная СТ (связки, сухожилия, фасции, наружные капсулы внутренних органов и др.) содержит большое количество волокон.
К скелетной (опорной) СТ относятся хрящевая (гиалиновый) эластический и волокнистый хрящи, межпозвоночный диск) и костная ткани. Матрикс костной ткани имеет около 70% неорганических (гидроксиапатиты, бикарбонаты, цитраты, фториды и т.д.) и 30% органических (коллагены, остеонектин, остеокальцин и др.) веществ. Клетки костной ткани подразделяют на клетки остеобластического ряда (преостеобласты, остеобласты, остеоциты) и остеокласты, которые дифференцируются из моноцитов крови и костного мозга. Для хрящевой ткани характерны хондроциты и хондробласты.
Выделяют СТ со специальными свойствами эмбриональную соединительную ткань, ретикулярную и жировую ткань; синовиальные и серозные оболочки, подслизистый слой стенки полых органов; дентин, пульпа и эмаль зуба; базальные мембраны сосудов и эпителия, капилляры клубочков почек и др.
Коллаген. Известно, что коллагены наиболее распространенные белки в организме человека. Примерно 50% этого белка приходится на скелетные ткани, более 40% содержится в коже, остальные коллагены во внутренних органах. К настоящему времени биохимиками выделены из тканей человека и охарактеризованы 19 типов коллагенов, включающих более 30 видов специфических полипептидных цепей. Типирование коллагенов проводят методом непрямой иммунофлюоресценции при помощи поликлональных антител к различным типам коллагенов. Применение метода в настоящее время имеет ограничения и для задач практической медицины более приемлемы биохимические методы.
В качестве маркеров состояния обмена коллагена в тканях используются методы количественного определения аминокислот гидроксипролина (ГОП) и гидроксилизина (ГОЛ). При распаде коллагена в кровь и другие биологические жидкости выделяются свободный и пептидносвязанный ГОП (соответственно СГОП и ПСГОП), при этом для практического здравоохранения важны не их абсолютные значения, а оценка коэффициента СГОП/ПСГОП, отражающего состояние (равновесие) процессов деструкции и биосинтеза коллагена. Кроме этих показателей в практике также определяют содержание общего и белоксвязанного ГОП (соответственно ОбГОП и БСГОП). К числу специфических показателей, имеющих перспективное значение для внедрения в практическое здравоохранение, относится определение содержания в биологических жидкостях галактозил-ГОП (преобладает в костях) и глюкозилгалактозил-ГОП (преобладает в коже), а также уровней нейтральносолерастворимого коллагена (НРСК) маркера молодого коллагена, не содержащего внутримолекулярных ковалентных связей и цитраторастворимого коллагена (ЦРК) продукта деградации зрелого нерастворимого коллагена, а также коллагенолитической активности крови (КА). Биохимическим маркером остеобластической активности костей является остеокальцин и активность щелочной фосфатазы. Для прогноза перспективно определение маркера костной резорбции С-терминалъного телопептида коллагена I типа.
Сиаловые кислоты (СК) производные нейраминовой кислоты. СК входят в состав углеводной части молекул гликопротеинов и гликолипидов и определяют их физико-химические свойства. У человека в норме наибольшее количество СК обнаруживается в слюнных железах, в секретах различных слизистых оболочек, в сыворотке крови, СК являются полифункциональными соединениями, которые в свободном виде в норме они не встречаются, а входят в состав различных углеводсодержащих веществ, таких как гликопротеины, гликолипиды (ганглиозиды), олигосахариды. Занимая в молекулах этих веществ концевое положение, они оказывают значительное влияние на их физико-химические свойства, ибиологическую активность, перспективна оценка концентрации в биологических жидкостях свободных, олигосвязанных и белковосвязанных сиаловых кислот, характеризующих их метаболизм.
Гликопротеины (ГП) многочисленная группа сложных белков, содержащих олиго- и полисахаридные цепи. Содержание углеводов в молекуле данных биополимеров варьирует от 1 до 85% и более от общей массы молекулы. В последнее время накопилось достаточное число экспериментальных данных, свидетельствующих об участии СК в реализации ряда функций ГП: защитная и барьерная функция слизистых секретов органов желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.; функция клеточно-опосредуемой адгезии; функция клеточной рецепции и иммунологического контроля.
ГП позволяют слизистому гелю выступать в качестве | «молекулярного сита», т.е. быть избирательно проницаемым для веществ с низкой молекулярной массой, например, витамин В12 и непроницаемым в нормальных условиях для более крупных молекул, в частности пепсина, миоглобина и др., что обеспечивает защиту организма от микробной инвазии в нормальных условиях. Адгезивным гликопротеином является ламинин. Ламинин найден только в базальных мембранах. Ламинин синтезируется эпителиальными и в меньшей степени эндотелиальными клетками. Основная функция ламинина обеспечение адгезии эндотелиальных клеток к базальной мембране.
Среди адгезивных сиалогликопротеинов перспективно определение уровня хондронектина, остеонектина и энтактина. Данные гликоконъюгаты выполняют функцию клеточно-опосредуемой адгезии в специализированной соединительной ткани: хрящевой (хондронектин), костной (остеонектин) и базальных мембранах почечных клубочков (энтактин). Клеточная рецепция и иммунологический контроль наиболее значимые и целенаправленно изучаемые функции ГП.
Сиалогликопротеины, выполняющие специфические функции: трансферрин, групповые вещества крови, ферменты (сывороточная холинэстераза, у-глутамил-транспептидазы, атропинэстераза и др.), ингибиторы гемагглютинации, факторы свертывания крови (фибриноген, фактор Хагемана), внутренний фактор Кастля. Функцию клеточной адгезии выполняет клеточный фибронектин высокомолекулярный N-связанный сиалогликопротеин. Ключевую роль в паренхиматозно-стромальной организации играет комплекс «фибронектин-коллаген». Данное образование выступает как ориентир для клеток и триггерный механизм, непосредственно влияющий на метаболизм и дифференцировку клеток, с которыми эти образования контактируют. Со структурно-адгезивной ролью фибронектина тесно связаны функции регуляции клеточного роста и дифференцировки соединительной ткани, а также стимуляции фагоцитоза.
Протеогликаны углевод-белковые компоненты животных тканей, в которых полисахаридные цепи ковалентно связаны с белком, занимающим в молекуле центральное положение. В отличие от гликопротеинов, углеводные цепи в молекулах протеогликанов представлены мукополисахаридами (хондроитинсульфатами, дерматансульфатом, кератансульфатом, гепарансульфатом и гепарином). Протеогликаны участвуют в обеспечении специфической клеточной адгезии и защите клеток от повреждения. В специализированных («тучных») клетках синтезируется протеогепарин, продукты ферментативного расщепления которого являются природными антикоагулянтами.